Die Idee: Werden etwa Zwischenprodukte direkt von Enzym zu Enzym weitergegeben, beschleunigt dies die Reaktion und vermeidet zugleich die Bildung von Nebenprodukten, die den Prozess stören könnten. Exemplarisch untersuchen die Forscher dazu die Biosynthese der wirtschaftlich bedeutenden chemischen Grundchemikalie 1,3-Propandiol aus Glycerin. In Vorarbeiten haben sie bereits erstmals gezeigt, dass eine durch drei Enzyme katalysierte Mehrschritt-Reaktion die Wirtschaftlichkeit der 1,3-Propandiol-Produktion drastisch steigern könnte.

„Der Vorteil solcher enzymatischen Umwandlungen liegt generell in den moderaten Reaktionsbedingungen und einem definierten Produktspektrum“, erläutert Hartmut Grammel von der Hochschule Biberach.

"Wir wollen einerseits Optosensoren entwickeln, die – abhängig von einem Prozessparameter – Licht einer bestimmten Intensität oder Farbe aussenden und eine nicht-invasive, quantitative Analyse diverser prozessrelevanter Größen gestatten“, sagt Projektkoordinator Karl-Erich Jaeger von der Heinrich-Heine Universität. Zusätzlich sollen neue, lichtgesteuerte molekulare Schalter zur Regelung biologischer Prozesse etabliert werden. Auch bioverfahrenstechnisch ist das Projekt eine Herausforderung.

„Wir werden zunächst die grundlegende Struktur dieses yeast artificial chromosomes (xYACs) entwerfen und anschließend regulatorische Kontrollelemente einbauen, mit denen wir die Bildung der Genprodukte steuern können“, erläutert Messerschmidt.

„Wir wollen zeigen, dass sich die sogenannte Analyten-induzierte Proximität zur Erfassung von Prozessparametern und intrazellulären Molekülen, wie Eiweißen, mRNAs und Stoffwechselprodukten in Echtzeit eignet“, erläutert Springer. Das Prinzip des Verfahrens ist vollständig neu. Es nutzt zwei verschiedene Arten von Mikrokapseln aus Polyelektrolyten (ionischen Kunststoffen). Sie sind so beschichtet, dass sie spezifisch an das nachzuweisende Molekül binden.

Der physikalisch-organische Chemiker König ist bei dem Tandemprojekt „PHAROS – Photokatalytisch aktiviertes Reaktionsmodul für enzymatische Prozesse“ für die Entwicklung der neuen Photokatalysatoren zuständig. Der Biotechnologe Sieber kümmert sich um die Biokatalyse. Das Ziel ist die lichtgetriebene Erzeugung von sogenannten Reduktionsäquivalenten für biotechnologische Katalysen. Diese Erzeugung ähnelt in gewisser Weise einer „Betankung“.

Durch weitere Verfeinerungen in der Technik ließe sich die Spotdichte sicherlich noch um ein Vielfaches erhöhen, sagt Nesterov-Müller. Bei dem Projekt ist Teamarbeit gefragt: An der Technischen Universität Braunschweig sucht die Arbeitsgruppe von Stefan Dübel nach Proteinen mit geeigneten Bindeeigenschaften.

Gemeinsam mit Ralf Hauser vom ebenfalls in Dresden beheimateten Fraunhofer-Institut für Fertigungstechnik und Angewandte Materialforschung (IFAM) leitet Hauser das Forschungsvorhaben. Die Bioverfahrenstechnikerin und der Werkstoffwissenschaftler wollen geeignete metallische Hohlkugeln und Metallschäume entwickeln. Das Problem: die funktionale Beschichtung der Metalloberflächen. Zum einen soll diese Beschichtung haftfest sein, sich also nicht ständig vom Metall lösen.

Gemeinsam mit dem Projektpartner ATG:biosynthetics GmbH aus Merzhausen bei Freiburg arbeitet Müller daran, für das Myxobakterium Myxococcus xanthus optimierte Expressionsboxen bereitzustellen. Diese DNA-Kassetten sind von den Experten so gestaltet worden, dass sie jeweils mindestens eine biokatalytische Funktion optimal erfüllen können. Die besondere Stärke des Systems liegt dann in der Kombination unterschiedlicher Boxen zu einem künstlichen Stoffwechselweg.

Den funktionellen Unterschied zwischen  L- und D-Aminosäure beschreibt Proteiningenieur Ulrich Schwaneberg so: „Das ist wie bei linksgängigen und rechtsgängigen Schrauben. Für ein gegebenes Gewinde lässt sich nun mal nur eine Schraube verwenden, die andere ist nutzlos.“ Schwaneberg und Böker wollen gemeinsam stereoselektive Membranen herstellen, die D- und L-Geschwistermoleküle voneinander trennen können.