Kohlenhydrate dienen Mensch, Tier oder Pflanze als Energiespeicher. Dazu zählt auch die Stärke, wie sie besonders in Kartoffeln oder Mais zu finden ist. Stärke ist chemisch gesehen ein Riesenmolekül, ein Polysaccharid, das aus den Bestandteilen Amylose und Amylopektin besteht. Dieser komplexe Aufbau macht die Stärke im Vergleich zum Einfachzucker Glucose jedoch nahezu wasserunlöslich. Die komplexen, spiralförmigen Stärkemoleküle müssen zunächst entwunden und zerlegt werden, um die die energiereiche Substanz zu verwerten.

Enzym zerlegt die Stärke

Diese Aufgabe übernehmen in der Natur Enzyme. "Enzyme als Biokatalysatoren sind ein Werkzeug für die Wandlung der erdölbasierten Chemie in eine nachhaltige und umweltschonendere, die sogenannte grüne Chemie. Diese Katalysatoren wandeln Biomasse aus Pflanzen in Substanzen um, die in der Chemie oder der Pharmazie benötigt werden“, sagt Norbert Sträter vom Biotechnologisch-Biomedizinischen Zentrum (BBZ) der Universität Leipzig. Wie ein Enzyme namens Amylomaltase im Detail vorgeht, um Stärke zu zerlegen, haben Forscher um Sträter gemeinsam mit Wissenschaftlern aus der Schweiz und England nun aufgeklärt. 

3D-Struktur bestimmt

Wie das Team um Sträter im Fachjournal "Science Advances" berichtet, kommt es zu einer spezifischen Protein-Zucker-Wechselwirkung, die den Abbau der Stärkemoleküle einleitet. Entscheidend ist, dass die Proteine große polymere Reaktionspartner wie die Stärke also erkennen und umsetzen können. Um hinter den Mechanismus zu kommen, haben die Forscher die 3D-Struktur der zwei aneinander gebundenen Reaktionspartner, Enzym und Kohlenhydrat, in einem Kristall mithilfe der sogenannten Röntgenkristallographie bestimmt. Um zu verstehen, welchen Beitrag einzelne Aminosäuren des Proteinkatalysators dabei leisten, wurden diese gezielt ausgetauscht und die Auswirkung auf die Reaktion untersucht.

Enzym wandelt lineare Stärke in Ringe

Die untersuchte Amylomaltase kann die linearen Stärkemoleküle in ringförmige Zuckerketten verwandeln, welche beispielsweise die Löslichkeit von Medikamenten verbessert. Die strukturbiologischen Erkenntnisse seien "auch für biotechnologische Anwendungen von großem Interesse, insbesondere um Biokatalysatoren herstellen und verändern zu können", so Sträter.

bb/pg