Forscher arbeiten seit Jahren daran, Wasserstoff als Energieträger der Zukunft zu etablieren, um so eine Alternative zu Kohle oder Erdgas zu schaffen. Ein vielversprechendes Werkzeug zur Herstellung des Energiespeichers sind Enzyme. Die Supertalente der Bioindustrie können chemische Reaktionen entsprechend beeinflussen. „Um Wasserstoff in industriellem Maßstab mithilfe von Enzymen zu erzeugen, müssen wir deren Funktionsweise genau verstehen“, betont Thomas Happe von der Ruhr-Universität Bochum.

Hydrogenasen agieren in zwei Richtungen

Gemeinsam mit seinen Teamkollegen Martin Winkler ist es Happe gelungen, den entscheidenden Katalyseschritt bei der sogenannten Hydrogenase zu klären. Wie die Wissenschaftler im Fachjournal „Nature Communications“ berichten, haben Hydrogenasen das Talent in zwei Richtungen zu arbeiten. So können sie Protonen und Elektronen zu Wasserstoff umsetzen aber auch Wasserstoff in Protonen und Elektronen spalten. Beide Reaktionen finden jeweils im aktiven Zentrum der Hydrogenase statt, im sogenannten H-Cluster, das eine komplexe Struktur aus sechs Eisen- und sechs Schwefelatomen ist. Während des Katalyseprozesses durchläuft dieser Cluster dabei mehrere Zwischenzustände, wie die Bochumer Forscher herausfanden.

Bei der Spaltung von molekularem Wasserstoff (H₂) bindet das Wasserstoffmolekül zunächst an den H-Cluster. Es entsteht ein positiv geladenes Proton (H⁺) und ein negativ geladenes Hydrid-Ion (H^-), die dann schnell zu zwei Protonen und zwei Elektronen weiterreagieren. „Der Hydrid-Zustand des aktiven Enzyms, in dem also das Hydrid-Ion an das aktive Zentrum gebunden ist, gilt als hochgradig instabil – nachweisen konnte ihn bislang niemand“, so Winkler. Das ist dem Team um Happe und Winkler nun gelungen.