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18.12.2018

Was Spinnenseide stark macht

Würzburger Forscher haben in der Molekülstruktur von Spinnenfasern einen Schlüssel für die besondere Belastbarkeit der Spinnenseide gefunden.

Abbildung eines Spidroins, bestehend aus einer verknüpften C-terminalen Domäne (cyan), der entfalteten mittleren Domäne (weiße Linie) und den N-terminalen Domänen (grün), neben dem Schema.
Die Enden von Spinnenfasern, die C- und N-terminalen Domänen, werden aus unterschiedlichen Bausteinen zusammengesetzt. Laut Neuweiler und Kollegen ist vor allem das C-Ende (cyan) wichtig für die Belastbarkeit der Fasern.
Quelle: 
Hannes Neuweiler

Sie sind hauchdünn, aber ultrastark: Spinnenfäden. Die Kombination von Reißfestigkeit und Dehnbarkeit macht Spinnenseide zu einer der belastbarsten Fasern der Natur und enorm attraktiv für die Industrie. Doch auch die Medizin schätzt die Fasern längst wegen ihrer antibakteriellen Wirkung. Der Firma AMSilk ist es vor Jahren gelungen, Spinnenseidenproteine biotechnologisch herzustellen und zu Fasern zu verarbeiten. Die Hightech-Faser kommt dem natürlichen Vorbild sehr nahe und wird bereits im Flugzeugbau eingesetzt, aber auch zur Herstellung von Brustimplantaten genutzt.

Neue Einblicke in die molekulare Struktur

Forscher der Julius-Maximilians-Universität Würzburg liefern nun neue Einblicke in die molekulare Struktur der natürlichen Spinnenfasern, die zur Festigkeit beitragen. Im Fachjournal „Nature Communications“ präsentiert das Team um Hannes Neuweiler neue Details zum Aufbau der Spinnenfäden. Im Rahmen der Studie hatten die Materialforscher in der molekularen Struktur nach den Gründen für die einzigartige Kombination von Reißfestigkeit und Dehnbarkeit gesucht.

In zwei Schritten zur Dehnbarkeit

Im Fokus ihrer Untersuchung standen Proteinbausteine der Raubspinne Euprosthenops australis. „Spinnenfasern bestehen aus Proteinbausteinen, sogenannten Spidroinen, die die Spinne in ihrer Spinndrüse zu einem Seidenfaden zusammensetzt“, beschreibt Neuweiler den Aufbau der Fäden. Im Rahmen der Studie tauschten die Forscher einzelne Bestandteile der Proteinbausteine aus und modifizierten das Protein mithilfe von Fluoreszenzfarbstoffen. Damit wurde sichtbar, dass die jeweiligen Enden der Bausteine, die sogenannten N- und C-terminalen Domänen, sich in zwei getrennten Schritten aufbauen. „Während der erste Schritt die Zusammenlagerung beinhaltet, stellt der zweite Schritt die Faltung einer äußeren, labilen Helix-Struktur der Domäne dar“, so Neuweiler.

C-terminale-Domäne sorgt für feste Spinnenfaser

Neuweiler und sein Team hatten hierbei die C-terminale Domäne genauer untersucht und festgestellt, dass zwei Proteinbausteine jeweils mithilfe einer verschlungenen Struktur wie mit einer molekularen Klammer verknüpft sind. Die Würzburger konnten damit erstmals zeigen, dass die C-terminale Domäne für die Dehnbarkeit der Spinnenfaser mitverantwortlich ist. „Wenn die C-terminale Domäne zur Flexibilität des Fadens beiträgt, ließen sich in der Materialforschung die mechanischen Eigenschaften des Fadens durch molekulare Veränderungen in der C-terminalen Domäne steuern“, sagt Neuweiler. 

bb

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