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28.07.2017

Reis: Mit Herbizid Biosyntheseweg entschlüsselt

Freiburger Molekularbiologen haben die 3D-Struktur eines Enzyms aufgeklärt, das einen frühen Schritt in der Herstellung einer Vitamin-A-Vorstufe übernimmt.

Forscher haben geklärt, wie das Vitamin A in den Reis gelangt.
Forscher haben geklärt, wie das Vitamin A in die Reispglanze gelangt.
Quelle: 
Peter Beyer

Reis ist eine der wichtigsten Nutzpflanzen weltweit und vor allem Grundnahrungsmittel in vielen Entwicklungsländern. Das Problem: Aufgrund der vielen Kohlenhydrate ist Reis zwar sättigend. Die Reiskörner enthalten aber keine Vitamine. Ein Vorläufer des lebenswichtigen Vitamins A, das Beta-Carotin, befindet sich allerdings in den Blättern der Kulturpflanze. Der Freiburger Pflanzenforscher Peter Beyer und Ingo Potrykus haben daher vor vielen Jahren bereits den "Goldenen Reis" entwickelt. Der Goldene Reis ist eine gentechnisch veränderte Reispflanze, die zwei Fremdgene enthält, durch die die Reiskörner fortan die Vitamin A-Vorstufe Beta-Carotin erzeugen können.

Nun haben die Forscher von der Albert-Ludwigs-Universität Freiburg einen weiteren Schritt in der Beta-Carotin-Herstellung entschlüsselt: sie bestimmten die dreidimensionale Struktur jenes Enzyms, das in den grünen Teilen der Pflanze für einen frühen Schritt der Beta-Carotinoid-Biosynthese zuständig ist. Wie das Team um Peter Beyer und Oliver Einsle im Fachjournal „Structure“ berichtet, handelt es sich dabei um das Enzym Phytoen-Desaturase (PDS). Es wandelt die Vorstufe Phytoen in das sogenannte Z-Carotin um.

Bleichherbizid half bei der Strukturaufklärung

Dafür musste zunächst die Phytoen-Desaturase in hochreiner Form isoliert und kristallisiert werden, um mithilfe von Röntgenstrahlen ein Bild vom 3D-Aufbau zu erhalten. Die Strukturbiologen bedienten sich dabei aus der chemischen Trickkiste: sie setzen das in den 1970er Jahren entwickelte Bleichherbizid Norflurazon ein, um PDS zu inaktivieren. Weil Norflurazon die PDS gezielt ansteuert und inaktiviert, steht das Enzym den Pflanzen nicht mehr zur Verfügung, sie bleicht aus und stirbt.

Die 3D-Struktur von PDS offenbart: das Enzym ist teilweise in die Lipid-Doppelschicht der Plastiden eintaucht und ein wasserabweisender Kanal weist in das Innere des Biokatalysators. Über diesen Weg gelangt das Phytoenmolekül in einem ersten Schritt zum Reaktionszentrum des Enzyms, wo die Umwandlung der Hälfte des Phytoens zur nächsten Carotinoid-Zwischenstufe stattfindet. Die vollständige Umwandlung erfolgt erst, nachdem das Zwischenprodukt den Kanal auf demselben Weg wieder verlassen hat. Auf dem Rückweg kommt demnach ein weiteres, direkt benachbartes PDS-Enzym hinzu, das die Umwandlung veranlasst. Hierbei handelt es sich um ein Helfermolekül, ein sogenanntes Chinon, das in denselben Kanal eingeschleust wird, dabei überschüssige Elektronen aufnimmt und somit das Enzym für die nächste Stufe vorbereitet.

Entwicklung neuer Pflanzenschutzmittel

Das Wissen um das Vorkommen des Bleichherbizids im Inneren des Enzyms kann Forschern nun als Grundlage für die Entwicklung neuer Pflanzenschutzmittel zur Unkrautbekämpfung dienen. Gleichzeitig können mithilfe gentechnischer Verfahren gezielte Veränderungen in der Sequenz des Enzyms vorgenommen werden, um Nutzpflanzen zu schaffen, die resistenter gegen Unkraut sind.

bb/pg

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