Enzymatische CO2-Bindung entschlüsselt
Forschenden der Universität Potsdam und der Humboldt-Universität zu Berlin ist es gelungen, die Arbeitsschritte eines Enzyms bei der anaeroben Kohlenstofffixierung aufzuklären.

Anaerobe Mikroorganismen gehören zu den ältesten Lebewesen der Erde. Da Sauerstoff für sie lebensbedrohlich ist, haben sie spezielle Stoffwechselwege entwickelt, die ihnen ein Überleben in sauerstofffreien Regionen wie im menschlichen Darm oder in vulkanischen Sümpfen ermöglicht. Auch die Fähigkeit, Kohlenstoff zu binden, ist bei anaeroben Mikroorganismen besonders effizient. Hierbei spielt der Enzymkomplex Kohlenmonoxid-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase (CODH/ACS) eine wichtige Rolle.
Katalytischer Zyklus des Enzymkomplexes aufgeklärt
Forschende der Universität Potsdam und der Humboldt-Universität zu Berlin haben nun erstmals mithilfe hochauflösender Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) den katalytischen Zyklus des Enzymkomplexes aufgeklärt. „Die Effizienz dieser Reaktion macht die CODH/ACS zu einem vielversprechenden Enzymkandidaten für die Biokraftstoffproduktion aus Kohlendioxid“, schreibt das Team im Fachjournal „Nature Catalysis“.
Enzymkomplex bestimmt Reaktionsfolge
Die Untersuchung mittels Kryo-EM-Methode ergab, dass sich der Enzymkomplex im Verlauf chemischer Reaktionen bewegt und so die Reaktionsfolge bestimmt. „Unsere Kryo-EM-Karten von sechs Zwischenzuständen der CODH/ACS sind so hoch aufgelöst, dass die an das Metallzentrum gebundenen Moleküle eindeutig mit den Bewegungen des Proteins korreliert werden können“, berichtet Jakob Ruickoldt, Erstautor der Studie. Die Katalyse dieses Enzymkomplexes basiert demnach auf verschiedenen Nickel-Eisen-Metallclustern, die Kohlendioxid in mehreren Schritten in das Biomolekül Acetyl-Coenzym A umwandeln. Acetyl-CoA spielt eine Schlüsselrolle beim Stoffwechsel und ist Ausgangsstoff für verschiedene Biosynthesen.
Potenzial für biotechnologische Kohlenstofffixierung
„Durch den Einsatz dieser Methode haben wir herausgefunden, wie die Bindung der verschiedenen Moleküle das aktive Zentrum für den nächsten Reaktionsschritt vorbereitet und so Nebenreaktionen und den Verlust von wertvollen Reaktionszwischenstufen verhindert. Dieses Wissen wird helfen, die Katalyse des uralten Enzymkomplexes für die biotechnologische Kohlenstofffixierung zu nutzen“, sagt Petra Wendler, Mitautorin der Studie.
bb