Wasserstoff zählt zu den Energieträgern der Zukunft, denn er kann vollständig klimaneutral hergestellt werden. Nachhaltig ist grüner Wasserstoff allerdings nur dann, wenn er auch vollständig aus nachhaltigen Quellen erzeugt wird. Bekannt ist, dass bestimmte Algen das Potenzial haben, aus Wasser und Sonnenlicht Wasserstoff zu erzeugen.

Funktionsweise des Algenenzyms HydF im Blick

Ein Team um den Bonner Biochemiker Thomas Happe beschäftigt sich seit Jahren mit der Funktionsweise von Enzymen, um Bioprozesse zu verbessern. Nun konnten die Forschenden den Aufbau und die Rolle des Algenenzyms HydF klären, das maßgeblich am Zusammenbau des Wasserstoff-Clusters in der Endphase der Wasserstoffproduktion beteiligt ist.

Die Wasserstoffproduktion läuft demnach im katalytischen Zentrum der einzelligen Algen ab und wird von Protein-Kofaktoren im Wasserstoff-Cluster bestimmt. „Eisen-Schwefel ([FeS])-Cluster sind essenzielle, weitverbreitete Protein-Kofaktoren, welche unterschiedlichste Funktionen in der Zelle einnehmen“, erklärt Rieke Haas aus der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der Ruhr-Universität Bochum von Happe und Erstautorin der Studie. So sind diese Cofaktoren etwa an der Katalyse von chemischen Reaktionen, am Transfer von Elektronen, beim Wahrnehmen von sich ändernden Umgebungsbedingungen oder an der Synthese anderer komplexer Metallcofaktoren beteiligt.

Liganden am Cluster ermöglichen Wasserstoffproduktion

Auch die Wasserstoff-produzierenden [FeFe]-Hydrogenasen der Algen besitzen den Forschenden zufolge ein solches Eisen-Schwefel ([FeS])-Cluster. Es sorgt dafür, dass die Wasserstoffproduktion unter milden Reaktionsbedingungen abläuft. „Ihr Cofaktor besitzt neben Eisen- und Schwefelatomen weitere Liganden, welche den Umsatz von Wasserstoff erst ermöglichen“, erläutert Haas. „Somit benötigt die Biosynthese des Kofaktors eine komplexe Abfolge verschiedener Syntheseschritte, um alle benötigten Komponenten bereitzustellen.“ Insgesamt drei Enzyme sind demnach für diesen speziellen Synthese-Apparat erforderlich, darunter HydF.

Rolle der Aminosäuren geklärt

Wie das Team im „Journal of the American Chemical Society” berichtet, konnten mithilfe ortsspezifischer Mutagenese neue Erkenntnisse darüber gewonnen werden, wie der Cofaktor-Vorläufer in das Enzym integriert wird und wie einzelne Aminosäuren an der Verankerung und Synthese beteiligt sind. Der Studie zufolge spielt das Enzym HydF während der Synthese eines Liganden, der für die Anlieferung von Protonen für den Wasserstoffumsatz im letzten Schritt wichtig ist, eine entscheidende Rolle.

Methoden wie Wasserstoffproduktionsmessungen und ATR-FTIR-Spektroskopie gaben dem Team schließlich detaillierte Einblicke in die bislang unbekannte Funktionsweise des Algenenzyms HydF und insbesondere in die Rolle spezifischer Aminosäuren. Den Forschenden zufolge können die neuen Erkenntnisse dazu beitragen, die Biosynthese des einzigartigen Kofaktors von [FeFe]-Hydrogenasen besser zu verstehen. Die Arbeit des Bonner Teams wurde von der Deutschen Forschungsgemeinschaft im Rahmen der Exzellenzinitiative des Bundes und der Länder (Exzellenzcluster RESOLV) und der VolkswagenStiftung gefördert.

bb