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01.10.2019

Warum Spinnenseide so flexibel ist

Biowissenschaftler der Universität Würzburg haben herausgefunden, dass eine Aminosäure die Seidenproteine im Spinnfaden formbar macht.

Spinnennetz, überlagert mit der Strukturoberfläche der Domänen eines Spinnenseidenproteins. Die Methionin-Seitenketten sind als farbige Stäbchen hervorgehoben.
Spinnennetz, überlagert mit der Strukturoberfläche der Domänen eines Spinnenseidenproteins. Die Methionin-Seitenketten sind als farbige Stäbchen hervorgehoben.
Quelle: 
Pixabay / Collage: Hannes Neuweiler

Spinnenseide ist – bezogen auf das Gewicht – reißfester und dehnbarer als Kunstfasern aus Kevlar oder Carbon. Längst wird sie daher auch industriell nachgebildet und als Werkstoff genutzt, von Flugzeugbau oder die Textilbranche bis zur Medizin. Was den Seidenproteinen ihre besonderen Eigenschaften verleiht, war bislang jedoch unvollständig verstanden. Biotechnologen und Biophysiker der Julius-Maximilians-Universität Würzburg (JMU) berichten nun im Fachjournal „Nature Communications“, dass eine unterschätzte Aminosäure die Schlüsselrolle spielen dürfte.

Methionin ist funktionaler als gedacht

Alles Leben basiert auf 20 Aminosäuren, aus denen die Proteine zusammengesetzt sind. Die Aminosäuren bilden Ketten, die sich aufgrund der Eigenschaften und Abfolgen der jeweiligen Aminosäuren zu individuellen räumlichen Strukturen zusammenlegen. Erst dadurch entsteht die definierte Funktion des jeweiligen Proteins. Eine vergleichsweise seltene Aminosäure ist Methionin. „Molekularbiologen und Proteinwissenschaftler haben ihr bislang wenig Aufmerksamkeit geschenkt“, berichtet Hannes Neuweiler, Privatdozent am Lehrstuhl für Biotechnologie und Biophysik der JMU. „Der Seitenkette von Methionin wird bis zum heutigen Tage nur ein geringes Funktionspotential in Proteinen zugeordnet.“

Flexibilität der Aminosäure überträgt sich aufs Protein

Bekannt ist über Methionin, dass das Molekül im Vergleich zu den anderen Aminosäuren einen mechanisch sehr flexiblen Bereich aufweist. Die Forscher fanden nun heraus, dass Spinnenseideproteine an einem ihrer beiden Enden eine große Menge Methionin verbaut haben. Auf diese Weise überträgt sich die Flexibilität der Aminosäure auf den gesamten Proteinbereich. „Wie ein Schlüssel, der seine Form geschmeidig seinem Schloss anpasst, formen sich die Domänen der Seidenproteine um und verknüpfen sich passgenau und fest miteinander“, erläutert Neuweiler, wie daraus die zugleich feste und doch bewegliche Struktur der Spinnenseide resultiert.

Künstliche Spinnenseide mit Methionin einstellen

„Wir wollen mit unserer Arbeit einen grundlegenden Beitrag zum Verständnis der Beziehung von Struktur, Dynamik und Funktion von Proteinen leisten“, schildert der Biowissenschaftler. Hersteller künstlicher Spinnenseide könnten nun mit dem Methioningehalt der Proteine experimentieren, um die Materialeigenschaften anzupassen. Denkbar sei aber auch, Methionin gezielt einzusetzen, um ganz anderen Proteinen neue Eigenschaften zu verleihen, spekulieren die Forscher. Das wollen sie selbst wollen im nächsten Schritt ausprobieren und außerdem für unterschiedliche Spinnenarten und Spinndrüsen vergleichen, wie sich Methionin auf deren Seide auswirkt.

bl

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