Wasserstoff ist ein wichtiger Energieträger, nicht zuletzt, weil er Brennstoffzellen antreiben kann. Da die bisher etablierte chemische Gewinnung sehr energieintensiv ist – sofern das Gas nicht als Abfallstoff anderer Prozesse anfällt – schauen Forscher wie so oft auf die Natur: Die hat Enzyme hervorgebracht, die effizient Wasserstoff synthetisieren, sogenannte Hydrogenasen. Einen wichtigen Schritt zum Verständnis dieser Enzyme hat nun eine Kooperation von Forschern der Universität Bochum und der Universität Oxford gemacht.

Hydrogenasen aus Grünalgen

Die Wissenschaftler haben sich dazu mit den sogenannten [FeFe]-Hydrogenasen aus Grünalgen befasst, weil diese Untergruppe der Enzyme besonders effizient Wasserstoff herstellen kann. Die Enzyme besitzen wie alle Enzyme ein aktives Zentrum, in dem die eigentliche chemische Katalyse stattfindet. Dieses Zentrum besteht aus einem Gerüst aus vier Eisen- und vier Schwefelatomen sowie dem sogenannten katalytischen Kofaktor, der die Enzymaktivität erst ermöglicht. Im Fachjournal „PNAS“ berichten die Biotechnologen nun, wie die Natur diesen Kofaktor aus zwei Eisen- und zwei Schwefelatomen an der richtigen Stelle des aktiven Zentrums einbaut.

Erst verstehen, dann optimieren

„Um Hydrogenasen für eine industrielle Anwendung zu optimieren, müssen wir zunächst den Prozess verstehen, wie die Proteinhülle den chemischen Kofaktor aufnimmt und aktiviert“, begründet Thomas Happe von der Universität Bochum. „Dieser Kofaktor ist der Dreh- und Angelpunkt des Enzyms“, ergänzt sein Kollege Oliver Lampret. Mit modernen Methoden der Molekularbiologie, der Elektrochemie und mittels Infrarotspektroskopie konnte das Team die genaue Abfolge des Prozesses aufklären, der den katalytischen Kofaktor an seinen Platz bringt.

Negativer Kanal schleust positiven Kofaktor ein

Zunächst entsteht demnach das Proteingerüst des Enzyms. In diesem führt ein positiv geladener Kanal ins aktive Zentrum. Der positiv geladene Kofaktor wandert dort hindurch und wird dann im aktiven Zentrum verankert. Bestimmte Strukturelemente führen daraufhin dazu, dass sich das Enzym anders faltet und den integrierten Kofaktor fest umschließt. Dieser Mechanismus könnte ein wichtiges Prinzip in der Natur sein: „Wir vermuten, dass nicht nur [FeFe]-Hydrogenasen auf diese Weise ihren Kofaktor erhalten, sondern dass der Mechanismus auch in anderen metallhaltigen Enzymen vorkommt“, resümiert Happe.

bl