Lebensmittelverpackungen haben vielfältige Funktionen: das Produkt muss vor Feuchtigkeit und Oxidation, aber auch gegen mechanische Belastungen geschützt werden. Behälter oder Tüten – ob aus Kunststoff oder Papier – werden daher oft mit einem speziellen Material versehen, das aus mehreren dünnen Schichten verschiedener verklebter Kunststoffe besteht und somit eine stabile Mauer gegenüber äußeren Einflüssen bildet. Damit weder Wasserdampf noch Sauerstoff die Qualität von Wurst, Fleisch oder Käse beeinträchtigen, sind bis zu sieben Schichten nötig. Das Problem: Die für diesen Mehrschichtverbund benutzten Klebstoffe wie Polyurethan sind in der Regel erdölbasiert und bilden keine gute Sauerstoffbarriere. Forscher vom Fraunhofer-Institut für Verfahrenstechnik und Verpackung (IVV) in Freising haben nun eine pflanzliche Alternative entdeckt – die mehr kann.
Die Entdeckung der Klebrigkeit von Proteinen
Im Rahmen des Verbundprojektes „Barriereklebstoff für Lebensmittelverpackungen auf Basis von pflanzlichen Mizellenproteinen“ nahm das Team um Andreas Stäbler dafür Agrarreststoffe als Rohstoffquelle ins Visier. Schon länger ist nämlich bekannt, dass Proteine eine gute Sauerstoffbarriere aufweisen. Auf die Klebewirkung kamen die Fraunhofer-Forscher eher durch Zufall. „Nach der Fällung extrahierter Proteine schimpften die Techniker beim Reinigen der Anlagen, dass das Zeug so klebrig ist“, berichtet Projektleiter Andreas Stäbler. Dieser unangenehme Nebeneffekt sollte sich als äußerst nützlich erweisen. Die Idee, einen pflanzenbasierten Klebstoff mit Barrierefunktion zu entwickeln, war geboren.
Agrarrohstoffe für Proteingewinnung testen
Das auf drei Jahre angelegte Forschungsvorhaben wird im Rahmen des Ideenwettbewerbs „Neue Produkte für die Bioökonomie“ seit 2014 vom Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF) mit insgesamt 300.000 Euro unterstützt. Für die Sondierungsphase von August 2014 bis April 2015 galt es zunächst, ein bestehendes Proteingewinnungsverfahren auf verschiedene Rohstoffe zu testen. Im Anschluss konnte mit dem entstandenen Produkt eine erste Klebstoffformulierung entwickelt werden.
Lupinen-Proteine als Vorbild
Ausgangspunkt der Forschungsarbeiten war dabei eine in früheren Projekten optimierte Methode, um Mizellenproteine aus der Lupine zu gewinnen. Hierbei wurden die mithilfe einer Salzlösung extrahierten Proteine zur Fällung schlagartig verdünnt. „Durch den Ionenschock ändert das Protein seine Struktur und akkumuliert zu runden Aggregaten – sogenannten Mizellen. Durch diese strukturelle Umfaltung kommt die Klebrigkeit zustande“, erläutert Stäbler.