Verbessertes Enzym zerlegt PET im Reaktor
Forschende der Universität Leipzig haben ein PET-abbauendes Enzym gezielt verbessert. Varianten bleiben unter prozessnahen Bedingungen aktiver und könnten enzymatisches Kunststoffrecycling erleichtern.
PET steckt in Getränkeflaschen, Obstschalen und vielen Textilien. Mechanisches Recycling kann solche Abfälle zwar wieder nutzbar machen, stößt bei gemischten, verschmutzten oder stark gealterten Materialien aber an Grenzen. Eine biologische Alternative setzt direkt bei den chemischen Bindungen des Kunststoffs an. Spezielle Enzyme zerlegen PET in Terephthalsäure und Ethylenglycol. Aus diesen Bausteinen kann wieder neues PET entstehen. Forschende der Universität Leipzig haben nun das Enzym PHL7 so verändert, dass es unter prozessnahen Bedingungen stabiler und leistungsfähiger arbeitet.
Vom Kompostfund zum Designenzym
PHL7 wurde ursprünglich aus einem Kompost-Metagenom isoliert, also aus dem gemeinsam analysierten Erbgut vieler Mikroorganismen in einer Probe. Für technische Anwendungen war das Enzym bisher jedoch nicht robust genug. Besonders hohe Temperaturen und stark verdünnte Salzlösungen bereiteten Probleme. Hohe Salzkonzentrationen fördern die Enzymaktivität im Labor, sind aber in einem industriellen Prozess ungünstig, weil sie sich negativ auf Kosten, Korrosion und Aufwand bei der Aufarbeitung auswirken können.
Das Leipziger Team um Georg Künze und Christian Sonnendecker kombinierte deshalb Computerberechnungen, gezielte Veränderungen einzelner Aminosäuren und Labortests. Bis zu 24 Mutationen wurden in PHL7 eingebaut. Röntgenstrukturanalysen und Computersimulationen zeigten anschließend, wie diese Veränderungen die Stabilität und die Bindung an PET beeinflussen. Entscheidend ist dabei nicht nur, dass ein Enzym schnell arbeitet. Es muss über längere Zeit aktiv bleiben und mit viel Kunststoff im Reaktor zurechtkommen.
PET-Abbau bei hoher Substratmenge
n Versuchen mit niedrig kristallinem PET schnitten mehrere neue Enzymvarianten deutlich besser ab als das Ausgangsenzym. Unter Bedingungen mit geringerer Salzkonzentration lag ihre Aktivität teils mehr als 110-fach höher. Auch bei hohen Kunststoffmengen im Reaktor blieben die verbesserten Enzyme aktiv. Bei einer PET-Beladung von 10 Gewichtsprozent zerlegten ausgewählte Varianten innerhalb von 24 Stunden etwa drei Viertel des eingesetzten Kunststoffs. Bei 20 Gewichtsprozent PET erreichte eine weiter angepasste Variante nach 24 Stunden bis zu 84 % Abbau.
Damit rückt das enzymatische PET-Recycling einen Schritt näher an technische Bedingungen. Marktreif ist das Verfahren damit aber noch nicht. Die Studie arbeitete vor allem mit niedrig kristallinem PET, wie es etwa in bestimmten Verpackungen vorkommt. Viele PET-Flaschen sind stärker kristallin und dadurch für Enzyme schwerer zugänglich. Genau diese Materialvielfalt bleibt eine wichtige Hürde für den industriellen Einsatz.
Die Universität Leipzig verweist zugleich auf den Transfer in die Anwendung. Das 2025 gegründete Spin-off ESTER Biotech soll die Technologie in Richtung Pilotanlage weiterentwickeln. Geplant sind außerdem weitere Optimierungen, auch mithilfe künstlicher Intelligenz, sowie Enzyme für andere Kunststoffe wie PLA und PBS.
ag