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21.11.2017

Nachhaltige Chemie mit Chloroperoxidase

Das Enzym Chloroperoxidase ist in der chemischen Industrie ein gefragter Biokatalysator. Biotechnologen der ASA Spezialenzyme GmbH versuchen, das Enzym für die industrielle Anwendung fit zu machen.

3D-Darstellung des Enzyms Chloroperoxidase
3D-Darstellung der Oberfläche des Enzyms Chloroperoxidase, das Biotechnologen aus Pilzen gewinnen.
Quelle: 
Protein Data Bank (Code 2J18)

Enzyme aus der Natur gewinnen und industrietauglich machen, das ist das Spezialgebiet des Biotechnologie-Unternehmens ASA Spezialenzyme GmbH aus dem niedersächsischen Wolfenbüttel. Die 1991 vom Biotechnologen Arno Cordes gegründete Firma mit 16 Mitarbeitern stellt Enzyme und Bakterienmischkulturen für die Industrie her, die unter anderem in biologischen Reinigern für Gewässer und Klärgruben zum Einsatz kommen. Forschungs- und Entwicklungsprojekte bei ASA Spezialenzyme wurden immer wieder vom Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF) unterstützt.

In einem Projekt aus der Fördermaßnahme „KMU-innovativ: Biotechnologie“ haben sich die Forscher mit Partnern vom DECHEMA-Forschungsinstitut in Frankfurt am Main darangemacht, das Enzym Chloroperoxidase (CPO) für den Einsatz in chemischen Synthesen in der Industrie fit zu machen.

Vielseitig, aber anfällig

Chloroperoxidasen sind Biokatalysatoren, die andere Moleküle oxidieren. Solche Reaktionsschritte sind in der chemischen Industrie insbesondere in organischen Synthesen gefragt. Zwar gibt es auch andere Enzymklassen mit ähnlichen Fähigkeiten wie zum Beispiel die P450-Monooxygenasen, jedoch benötigen diese oft teure Co-Faktoren. Chloroperoxidasen hingegen nutzen nur Wasserstoffperoxid (H2O2) als Co-Substrat, eine Substanz, die günstig in der Industrie zu haben ist.

Das Enzym Chloroperoxidase stammt in der Natur ursprünglich aus dem Pilz Caldariomyces fumago. Für den industriellen Einsatz ist CPO in seiner natürlichen Form zu anfällig und instabil bei hohen Temperaturen. Deshalb haben die Projektpartner das Enzym durch gezielte Mutagenese der Erbinformation in seiner Struktur verändert, um thermostabilere Enzyme zu generieren. Das BMBF hat das Projekt von 2013 bis 2016 mit knapp 300.000 Euro gefördert.

Enzyme funktionieren in überkritischem Kohlendioxid

Die Suche nach robusteren und funktionstüchtigen Versionen der Chloroperoxidase stellte sich im Projektverlauf als schwierig heraus, berichtet Cordes. „Sehr erfolgreich haben wir die Enzyme aber in überkritischem Kohlendioxid als Reaktionsmedium eingesetzt“, sagt Cordes.

Wenn in der chemischen Industrie flüchtige und in Wasser schwerlösliche Stoffe hergestellt werden, greifen Chemiker meist zu Lösungsmitteln, die toxisch und wenig nachhaltig sind. Überkritisches Kohlendioxid hingegen, ein Zustand, in dem das CO2 gleichzeitig flüssig und gasförmig ist, ist ein ungiftiges Lösungsmittel. Es kann nachhaltig produziert und einfach entsorgt werden. Cordes: „Derzeit arbeiten wir noch daran, unsere neuartige Biokatalyse-Basistechnologie für die Anwendung zu optimieren“. So ist bereits ein Fermentationsverfahren entstanden, das bereits wirtschaftlich eingesetzt werden kann.

Die umweltfreundliche Synthesetechnik dürfte laut Cordes nicht nur für die Erzeugung von Basischemikalien, sondern auch bei Herstellern von Aromastoffen interessant sein.

Autor: Philipp Graf

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